Enzym: verschil tussen versies

De ruimtelijke structuur van eiwitten verandert met de temperatuur. Zo zijn de meeste enzymen inactief bij lage temperaturen. Boven 50  °C wordt de werking van het eiwit ook geblokkeerd door [[Denaturatie (biochemie)|denaturatie]]. Ieder enzym heeft bij een bepaalde temperatuur, de zogenoemde optimale temperatuur, de maximale activiteit. De activiteit van enzymen wordt veelal uitgedrukt in de hoeveelheid substraat die in een bepaalde periode kan worden omgezet. Aangezien enzymen vaak de katalysator zijn voor een specifieke omzetting, zijn er dus zeer veel soorten substraat, dus ook zeer veel eenheden.

Wil het enzym zijn effect kunnen uitoefenen, dan moet tussen enzym en substraat een kort en hecht contact zijn. Wanneer het substraat, waar het enzym zich aan bindt, concurrentie krijgt van een molecuul, dat heet "competitieve inhibitie", waarvan de structuur erg lijkt op die van het substraat, kan het de werking remmen. Het competitieve molecuul bindt het enzym aan zich en zorgt ervoor dat het enzym zich niet aan het normale substraat kan binden, waardoor de reactie wordt verhinderd. Deze stoffen kunnen processen in de cel remmen of stoppen. Voorbeelden van enzymremmers zijn sommige [[Chemischchemisch bestrijdingsmiddel|chemisch bestrijdingsmiddelen]]en, zoals [[Dichloordifenyltrichloorethaan|DDT]], die de werking van belangrijke enzymen in het zenuwstelsel tegengaan. Veel antibiotica remmen specifieke enzymen in bacteriën. Zo blokkeert [[penicilline]] het actieve deel van een enzym dat veel bacteriën gebruiken om hun celwanden op te bouwen.