Immunoglobuline: verschil tussen versies

'''Immunoglobulinen''' (afgekort Ig), ook '''antistoffen''' of '''antilichamen''' genoemd, zijn [[proteïne|eiwitten]] die door de mens en andere [[gewervelde]] dieren worden geproduceerd als reactie op een [[infectie]] door [[Antigeen|antigenen]]. Antigenen zijn lichaamsvreemde stoffen zoals virussen, bacteriën of grote [[molecuul|moleculen]]. Doordat de antilichamen zich chemisch aan de lichaamsvreemdeantigenen stoffen[[chemische binding|binden]], kunnen deze onschadelijk worden gemaakt. Sommige antilichamen komen als losse moleculen voor in het bloed en ander [[lichaamsvocht]]. Andere zitten vast aan [[witte bloedcellenbloedcel]]len en fungeren als een '[[immuunreceptor|zintuig]]' van de betreffendewitte celbloedcel.

Als heteen antigeen in contact komt met deeen passende [[B-cel]] wordt de B-cel gestimuleerd om zich te [[celdifferentiatie|differentiëren]] in ofwel [[B-plasmacellenplasmacel]]len, ofofwel [[B-geheugencel]]len ([[leukopoëse]]). De plasmacellen zullen grote hoeveelheden antilichamen produceren, die in het bloed en in de [[extracellulaire vloeistof]] van de weefsels terechtkomen. De geheugencellen blijven jaren in het lichaam aanwezig voor het geval het antigeen zich nog eens aandient. Door dit mechanisme kan het lichaam zich binnenvlot redelijketegen tijdeen tegeninfectie allerleidoor verschillende soorten antigenen weren, zonder dat alle antigenen antilichamen continu voorhanden hoeven te zijn. Zie ook [[vaccinatievaccin]].

Een molecuul van een antistof bestaat uit twee identieke zware, en twee identieke lichte [[aminozuur]]-[[monomeer|ketens]], die onderling samengehouden worden door [[covalent]]e ([[zwavelbrug]]gen) en niet-covalente bindingen ([[waterstofbrug]]gen, [[ionaire binding]]en, [[vanderwaalskrachten]] en [[hydrofoob|hydrofobe]] [[pakking (biochemie)|pakking]]). Bij elk van deze ketens is er een onveranderlijk (''constant'') deel, en een veranderlijk (''variabel'') deel. Het constante deel staat in voor de stabiliteit en de interactie met lichaamseigen [[immuunreceptor|receptoren]] op (immuun)cellen. Het variabele deel (CDR 1+2+3) bindt het [[antigeen]].

De [[gen]]en die coderen voor immunoglobulinen worden onderverdeeld in V-, D- en J-segmenten. Van elk van deze segmenten is een aantal verschillende exemplaren aanwezig in het [[genoom]]. Zo zijn er in het [[menselijk lichaam]] voor wat betreft de zware keten al ruim 50 V-segmenten, 25 D-segmenten en 6 J-segmenten bekend. Van elke soort wordt per B-cel (en dus per immunoglobuline) één gen uitgekozen door [[enzym]]enenzymen (RAG-1 en RAG-2) om een zware keten mee te vormen. Samen met de gecombineerde genen voor de lichte keten (uit verschillende V- en J-segmenten) vormt dit de basis voor de grote variatie aan immunoglobulinen. Dit wordt ''[[recombinatie (genetica)|recombinatie]]'' genoemd en zorgt voor ongeveer 2,5 10⁵ mogelijkheden voor het vormen van een immunoglobulinemolecuul. Verdere variatie wordt verkregen door onder andere [[insertie (chromosomen)|insertie]] en [[Deletie (genetica)|deletie]] van [[nucleotiden]]. Daardoor ontstaan er uiteindelijk zo'n 10¹¹ mogelijkheden voor een uniek immunoglobuline. Immunoglobulinen maken zichzelf bovendien na interactie met hun antigeen nog beter passend.