Eiwitstructuur: verschil tussen versies

Conventioneel worden de volgende aspecten van de structuur van een eiwit onderscheiden:

* [[Primaire structuur (eiwitten)|Primaire structuur]]: de ''aminozuursequentie'', de volgorde van aminozuren in een [[polypeptide]]keten. Er zijn twintig verschillende standaardaminozuren en een eiwit kan makkelijk uit enkele duizenden aminozuren bestaan. De aminozuren zijn met elkaar verbonden door [[peptidebinding]]en. De primaire structuur wordt bepaald door de volgorde van nucleotiden een overeenkomend [[gen]].

* [[Secundaire structuur (eiwitten)|Secundaire structuur]]: de lokale vouwing in driedimensionale structuurelementen, zoals de [[alfa-helix|α-helix]] en de [[Bèta-sheet|β-sheet]]. Deze structuurelementen worden gestabiliseerd door middel van [[waterstofbrug]]gen tussen de ruggengraat van de polypeptideketen. Er bestaan veel verschillende secundaire structuren, elk ervan heeft een regelmatige [[moleculaire geometrie|geometrie]]. Ze dragen bij aan de verdere vouwing van het eiwit.

* [[Tertiaire structuur (eiwitten)|Tertiaire structuur]]: de vouwing van het eiwit als geheel. Stabilisatie treedt op door aantrekkingskrachten tussen de zijketens van de ingebouwde aminozuren. ''Niet-specifieke'' [[hydrofoob|hydrofobe-interacties]] komen tot stand door de afstoting van hydrofobe aminozuren en watermoleculen. ''Specifieke'' interacties, zoals [[ionaire binding]]en en [[zwavelbrug]]gen, zorgen voor een stabiele tertiaire structuur.

* [[Quaternaire structuur (eiwitten)|Quaternaire structuur]]: de structuur die voortkomt uit de associatie van meerdere eiwitketens ([[proteïnesubeenheid|subunits]]). De eiwitketens vouwen in elkaar onder invloed van non-covalente interacties en zwavelbruggen. Het ontstane complex werkt als een functionele eenheid. Een voorbeeld hiervan is [[hemoglobine]], dat uit meerdere eiwitketens bestaat en ook nog eens in het midden een [[heemverbinding|heem]] bevat.