Inhibitie (scheikunde): verschil tussen versies
Verwijderde inhoud Toegevoegde inhoud
Regel 17:
Inhibitoren kunnen worden onderverdeeld in twee groepen: ''reversibele'' en ''niet-reversibele inhibitoren''. Bij reversibele inhibitie kan de oorspronkelijke toestand van het enzym worden hersteld als men de inhibitor verwijdert, wat leidt tot een evenwichtstoestand. Dit is niet het geval voor niet-reversibele inhibitie. Niet-reversibele inhibitie leidt tot een inactivatie van het enzym als alle enzymmoleculen gebonden zijn met een inhibitor.
Sterk vereenvoudigd kan men stellen dat een enzym en het [[Substraat (biochemie)|substraat]] binden volgens het [[induced fit model]] om een tijdelijk
* ''Reversibele competitieve inhibitie''. Een reversibele competitieve inhibitor bindt op de actieve plaats van het enzym waar het substraat had moeten reageren. Een goede competitieve inhibitor heeft een hogere affiniteit voor het actief centrum, waardoor het substraat volledig wordt verdrongen. Een minder goede inhibitor heeft veelal een lagere affiniteit voor het actief centrum en kan relatief gemakkelijk van het actief centrum weggehouden worden door een overmaat aan substraat.
* ''Reversibele niet-competitieve inhibitie''. Een reversibele niet-competitieve inhibitor reageert met het enzym of bindt er op een andere plaats dan het actief centrum. Hierdoor vervormt de actieve plaats van het enzym zodanig dat het substraat niet goed meer kan binden. Het enzym kan dan wel nog binden met het substraat, maar het oefent geen katalytische invloed uit. Dit heeft invloed op de snelheid van de gekatalyseerde reactie.
| |||