|
== Inhibitie van gekatalyseerde reacties ==
{{Zie hoofdartikel|Inhibitie van enzymen}}
=== Algemeen ===
Inhibitie zorgt ervoor dat het actief[[actieve centrum (biochemie)|actieve centrum]] van de katalysator niet meer toegankelijk is voor het [[Substraat (biochemie)|substraat]]. Meestal is inhibitie van katalysatoren onomkeerbaar, bijvoorbeeld bij autokatalysatoren die [[Katalysatorvergiftiging|vergiftigd]] worden door [[lood (element)|lood]].
Inhibitoren kunnen weworden onderverdelenonderverdeeld in twee groepen: '''reversibele ''' en '''niet-reversibele inhibitoren '''. Bij reversibele inhibitie kan de oorspronkelijke toestand van het enzym worden hersteld als men de inhibitor verwijdert, wat leidt tot een evenwichtstoestand. Dit is niet het geval voor niet-reversibele inhibitie. Niet-reversibele inhibitie leidt tot een inactivatie van het enzym als alle enzymmoleculen gebonden zijn met een inhibitor . Dit heet '''enzymvergiftiging'''. ▼=== Inhibitie van biochemische reacties ===
▲Inhibitoren kunnen we onderverdelen in twee groepen: '''reversibele '''en '''niet-reversibele inhibitoren'''. Bij reversibele inhibitie kan de oorspronkelijke toestand van het enzym worden hersteld als men de inhibitor verwijdert, wat leidt tot een evenwichtstoestand. Dit is niet het geval voor niet-reversibele inhibitie. Niet-reversibele inhibitie leidt tot een inactivatie van het enzym als alle enzymmoleculen gebonden zijn met een inhibitor. Dit heet '''enzymvergiftiging'''.
Sterk vereenvoudigd kan men stellen dat een enzym en het [[Substraat (biochemie)|substraat]] binden volgens het [[ sleutelslotinduced principefit model]] om een tijdelijk [[enzym-substraatcomplex]] te vormen. Het substraat heeft precies de juiste ruimtelijke vorm om aan de actieve plaats van het enzym te binden. In werkelijkheid heeft het substraat van een enzym een goede [[Chemische affiniteit|affiniteit]] met het [[actief centrum (scheikunde)|actief centrum]]. Bij adsorptie op het actief centrum zal de eiwitketen zodanig in een vorm gedwongen worden dat er een biochemische reactie optreedt. Bij [[biochemie|biochemische]] reacties kan men hierbij twee soorten inhibitie onderscheiden: ▼Een bekend voorbeeld van een inhibitor is [[koolstofmonoxide]] op de enzymatische reactie van [[Hemoglobine]] en zuurstof. Dit kan leiden tot een [[CO-vergiftiging]]. Een inhibitor kan losgemaakt worden van zijn enzym indien het in een oplossing zit met een hoge concentratie van het substraat. Daarom geeft men vaak 100% zuurstof aan patiënten met CO-vergiftiging.
Een reversibele* '' 'Reversibele competitieve inhibitor'inhibitie'' . Een reversibele competitieve inhibitor [[adsorptie|adsorbeert]]bindt op de actieve plaats van het enzym waar het substraat had moeten reageren. Een goede competitieve inhibitor heeft een hogere affiniteit voor het actief centrum, waardoor het substraat volledig wordt verdrongen. Een minder goede inhibitor heeft veelal een lagere affiniteit voor het actief centrum en kan relatief gemakkelijk van het actief centrum weggehouden worden door een overmaat aan substraat. ▼Een reversibele* '' 'nietReversibele niet-competitieve inhibitor'inhibitie'' . Een reversibele niet-competitieve inhibitor reageert met het enzym of bindt er op een andere plaats dan het actief centrum. Hierdoor vervormt de actieve plaats van het enzym zodanig dat het substraat niet goed meer kan binden. Het enzym kan dan wel nog binden met het substraat, maar het oefent geen katalytische invloed uit. Dit heeft invloed op de snelheid van de gekatalyseerde reactie. ▼Een* '' Irreversibele inhibitie' '. Een niet-reversibele ''' inhibitor heeft een gelijkaardige werking als een reversibele niet-competitieve inhibitor, met als enig verschil dat deze inhibitie onomkeerbaar is. ▼
<gallery widths=360px heights=300px>
▲Sterk vereenvoudigd kan men stellen dat een enzym en het [[Substraat (biochemie)|substraat]] binden volgens het [[sleutelslot principe]] om een tijdelijk [[enzym-substraatcomplex]] te vormen. Het substraat heeft precies de juiste ruimtelijke vorm om aan de actieve plaats van het enzym te binden. In werkelijkheid heeft het substraat van een enzym een goede [[Chemische affiniteit|affiniteit]] met het [[actief centrum (scheikunde)|actief centrum]]. Bij adsorptie op het actief centrum zal de eiwitketen zodanig in een vorm gedwongen worden dat er een biochemische reactie optreedt. Bij [[biochemie|biochemische]] reacties kan men hierbij twee soorten inhibitie onderscheiden:
[[Afbeelding:Comp inhib.png |thumb|550px|center|(a) Reaction: Het substraat bindt met de actieve plaats van het enzym. De reactie vindt plaats en de reactieproducten worden gevormd. (b) Inhibition: De inhibitor bindt met de actieve plaats van het enzym. De inhibitor voorkomt nu de binding van het substraat aan de actieve plaats. ]]▼*reversibele competitieve inhibitie
[[Bestand:Comp inhib3.png |thumb|550px|center|(a) Reaction: Het substraat bindt met de actieve plaats van het enzym. De reactie vindt plaats en de reactieproducten worden gevormd. (b) Inhibition: De inhibitor bindt met de inhibitorplaats van het enzym en vervormt de structuur van de actieve plaats. Het substraat zou nog kunnen binden met het enzym, maar de reactie wordt gehinderd. ]]▼*reversibele niet competitieve inhibitie
</gallery>
* Irreversibele inhibitie
==Zie ook==
▲Een reversibele '''competitieve inhibitor''' [[adsorptie|adsorbeert]] op de actieve plaats van het enzym waar het substraat had moeten reageren. Een goede competitieve inhibitor heeft een hogere affiniteit voor het actief centrum, waardoor het substraat volledig wordt verdrongen. Een minder goede inhibitor heeft veelal een lagere affiniteit voor het actief centrum en kan relatief gemakkelijk van het actief centrum weggehouden worden door een overmaat aan substraat.
{{Zie ook|Zie ook:* [[Michaelis-Mentenvergelijking]] }}▼<!-- is wel een goed voorbeeld, maar niet van een reactie: Een voorbeeld hiervan is de binding van [[cyanide]] op het heemcomplex van [[hemoglobine]] waardoor dit eiwit in de rode bloedcellen geen zuurstof meer kan vervoeren (CN<sup>−</sup> heeft een veel hogere affiniteit voor het heemcomplex dan O<sub>2</sub>). -->
▲[[Afbeelding:Comp inhib.png|thumb|550px|center|(a) Reaction: Het substraat bindt met de actieve plaats van het enzym. De reactie vindt plaats en de reactieproducten worden gevormd. (b) Inhibition: De inhibitor bindt met de actieve plaats van het enzym. De inhibitor voorkomt nu de binding van het substraat aan de actieve plaats.]]
▲Een reversibele '''niet competitieve inhibitor''' reageert met het enzym of bindt er op een andere plaats dan het actief centrum. Hierdoor vervormt de actieve plaats van het enzym zodanig dat het substraat niet goed meer kan binden. Het enzym kan dan wel nog binden met het substraat, maar het oefent geen katalytische invloed uit. Dit heeft invloed op de snelheid van de gekatalyseerde reactie.
▲[[Bestand:Comp inhib3.png|thumb|550px|center|(a) Reaction: Het substraat bindt met de actieve plaats van het enzym. De reactie vindt plaats en de reactieproducten worden gevormd. (b) Inhibition: De inhibitor bindt met de inhibitorplaats van het enzym en vervormt de structuur van de actieve plaats. Het substraat zou nog kunnen binden met het enzym, maar de reactie wordt gehinderd.]]
▲Een '''niet-reversibele''' inhibitor heeft een gelijkaardige werking als een reversibele niet-competitieve inhibitor, met als enig verschil dat deze inhibitie onomkeerbaar is.
▲{{Zie ook|Zie ook: [[Michaelis-Mentenvergelijking]]}}
[[Categorie:Katalyse]]
| 