Wikipedia

Eiwitstructuur: verschil tussen versies

Interactief door geschiedenis bladeren
← Oudere bewerkingNieuwere bewerking →
Verwijderde inhoud Toegevoegde inhoud
VisueelWikitekst
Regel 21:
 
== Domeinen, motieven en vouwingselementen==
Eiwitten bestaan uit verscheidene structurele eenheden, zoals domeinen, motieven en vouwingselementen. Ondanks dat er ongeveer 100.000 verschillende eiwitten tot expressie komen in [[eukaryoten|eukaryotische cellen]], zijn slechter slechts een beperkt aantal domeinen, structuurmotieven en vouwingselementen bekend.▼
[[Bestand:Domain Homology.png|thumb|right|Deze twee eiwitstructuren hebben een gezamenlijk domein (roodbruin), het [[Pleckstrinhomologie-domein|PH-domein]], dat betrokken is bij binding van fosfatidyl-inositol-trifosfaat]]
▲Eiwitten bestaan uit verscheidene structurele eenheden, zoals domeinen, motieven en vouwingselementen. Ondanks dat er ongeveer 100.000 verschillende eiwitten tot expressie komen in [[eukaryoten|eukaryotische cellen]], zijn slecht een beperkt aantal domeinen, structuurmotieven en vouwingselementen.
* Een [[eiwitdomein]] is een element van de gehele eiwitstructuur dat zich zelf stabiliseert en vaak onafhankelijk van de rest van de eiwitketen vouwt. Veel domeinen zijn niet uniek voor het door een gen of familie van genen [[Transcriptie (biologie)|gecodeerde]] eiwit en komen voor in een veel verschillende eiwitten. Domeinen worden vaak genoemd en onderscheiden naar de biologische functie van het eiwit waar ze in voorkomen, bijvoorbeeld het calcium-bindingdomein van [[calmoduline]]. Omdat ze op zichzelf stabiel zijn kunnen domeinen voor het met [[genetische technologie]] te maken [[Chimaera (biologie)|chimaeras]] overgebracht worden van het ene naar het andere eiwit.▼
* [[Structuurmotief|Structuurmotieven]] en [[sequentiemotief|sequentiemotieven]] zijn korte segmenten in de [[driedimensionaal|driedimensionale]] structuur bij een structuurmotief of in [[Sequentie (biologie)|aminozuursequenties]] bij een sequentiemotief, die in verschillende eiwitten in groten getale voorkomen.
*De [[supersecundaire structuur]] is een specifieke combinatie van secundaire structuurelementen, zoals de [[bèta-alfa-bèta]]-eenheden of het [[helix-draai-helix]]-motief. Sommigen worden ook wel aangeduid als structuurmotieven.▼
* [[Eiwitvouwing]] is de algemene eiwitarchitectuur, zoals de [[helixbundel]] (bijvoorbeeld bij het [[bromodomein]]), [[beta-barrel]], [[Rossmann-vouwing]] of naar de verschillende vouwingen genoemd in de [[Structural Classification of Proteins database]] (SCOP).<ref name="Govindarajan">{{Cite journal |author=Govindarajan S, Recabarren R, Goldstein RA. |title=Estimating the total number of protein folds. |taal=en|journal=Proteins. |volume=35 |issue=4 |pages=408–414 |date=1999 |bezochtdatum=4 december 2013 |url=https://archive.today/20130105075413/http://www3.interscience.wiley.com/journal/65000323/abstract |archiefdatum=5 januari 2013 }}</ref>▼
 
===Eiwitdomein===
Ondanks het feit dat er ongeveer 100.000 verschillende eiwitten voorkomen in [[eukaryoten]], zijn er veel minder verschillende domeinen, structuurmotieven en eiwitvouwingen.
[[Bestand:Pyruvate kinase protein domains.png|thumb|De drie [[eiwitdomein|domeinen]] (afzonderlijk gekleurd) van het enzym [[pyruvaatdehydrogenase]]]]
▲* Een [[eiwitdomein]] is een element van de gehele eiwitstructuur dat zich zelf stabiliseert en vaak onafhankelijk van de rest van de eiwitketen vouwt. Veel domeinen zijn niet uniek voor het door een gen of familie van genen [[Transcriptie (biologie)|gecodeerde]] eiwit en komen voor in een veel verschillende eiwitten. Domeinen worden vaak genoemd en onderscheiden naar de biologische functie van het eiwit waar ze in voorkomen, bijvoorbeeld het calcium-bindingdomeinbindingsdomein van [[calmoduline]]. Omdat ze op zichzelf stabiel zijn, kunnen domeinen voor het met [[genetische technologie]] te maken [[Chimaera (biologie)|chimaeras]] overgebracht worden van het ene naar het andere eiwit.
 
===Structuurmotief===
[[Structuurmotief|Structuurmotieven]] en [[sequentiemotief|sequentiemotieven]] zijn korte patronen in de eiwitstructuur die in veel verschillende eiwitten voorkomen, en dus evolutionaire [[geconserveerde sequentie|geconserveerd]] zijn. Structuurmotieven zijn driedimensionaal ([[tertiaire structuur (eiwitten)|tertiair]]) en sequentiemotieven zijn lineair ([[primaire structuur (eiwitten)|primair]]). Een motief is vaak een sterke aanwijzing voor de functie die het eiwit vervult.<ref>{{Citeer journal|auteur= Singh R, Saha M.|jaar= 2003|titel=Identifying structural motifs in proteins |journal= Pac Symp Biocomput|volume= 8|issue= |pages= 228-39|url=|taal=en|pmid= 12603031}} [http://psb.stanford.edu/psb-online/proceedings/psb03/singh.pdf Vrije toegang]</ref>
 
===Supersecundaire structuur===
▲*De [[supersecundaire structuur]] is een specifieke combinatie van secundaire structuurelementen, zoals de [[bètaβ-alfaα-bèta]]β-eenheden of het [[helix-draai-helix]]-motief. Sommigen worden ook wel aangeduid als structuurmotieven.
 
===Eiwitvouwing===
▲* [[Eiwitvouwing]] is de algemene eiwitarchitectuur, zoals de [[helixbundel]] (bijvoorbeeld bij het [[bromodomein]]), [[betabèta-barrel]], [[Rossmann-vouwing]] of naar de verschillende vouwingen genoemd in de [[Structural Classification of Proteins database]] (SCOP).<ref name="GovindarajanGovinda rajan">{{CiteCiteer journal |authorauteur=Govindarajan S, Recabarren R, Goldstein RA. |title=Estimating the total number of protein folds. |taal=en|journal= Proteins. |taal=en|volume=35 |issue=4 |pages=408–414 |date= 1999 |bezochtdatum=4 december 2013 |urlpmid=https://archive.today/20130105075413/http://www3.interscience.wiley.com/journal/65000323/abstract |archiefdatum=5 januari 2013 10382668}}</ref>
 
== Zie ook ==
Overgenomen van "https://nl.wikipedia.org/wiki/Eiwitstructuur"