De vorm waarin een eiwit zich normaal vouwt, wordt de ''[[natieve conformatie]]'' genoemd. Thermodynamisch gezien is de natieve confromatie een gunstige toestand. HierdoorNa synthese van de polypeptideketen neemt het eiwit meestalzijn specifieke structuur uit zichzelf dezeaan.<ref>{{Citeer structuurjournal|date=2011|title=Folding aanat the birth of the nascent chain: coordinating translation with co-translational folding|journal=Current Opinion in Structural Biology|language=en|volume=21|issue=1|pages=25–31|doi=10.1016/j.sbi.2010.10.008|pmid=21111607|issn=0959-440X|auteur=Zhang G. & Ignatova, Z.}}</ref>
=== Conventionele indeling ===
Regel 20:
* [[Quaternaire structuur (eiwitten)|Quaternaire structuur]]: de structuur die voortkomt uit de associatie van meerdere eiwitketens ([[proteïnesubeenheid|subunits]]). De eiwitketens vouwen in elkaar onder invloed van non-covalente interacties en zwavelbruggen. Het ontstane complex werkt als een functionele eenheid. Een voorbeeld hiervan is [[hemoglobine]], dat uit meerdere eiwitketens bestaat en ook nog eens in het midden een [[heemverbinding|heem]] bevat.
=== Conformaties ===
Alhoewel eenzelfde eiwit kan voorkomen in verschillende stabiele laag-[[energie|energetische]] [[conformatie]]s, heeft elke conformatie zijn eigen specifieke biologische activiteit. Van deze conformaties wordt normaal gezien slechts één conformatie als biologisch actief beschouwd. BehalveEiwitten deveranderen genoemdevoortdurende structuurniveausvan kunnenconformatie, proteïnenmeestal ookonder verandereninvloed tussenvan deze[[Allosterie|allosterische verschillenderegulatie]] conformatiesof [[enzymatische katalyse]].<ref name="pmid21570668">{{citeer boek |auteur=Bu Z, Callaway DJ |chapter=Proteins MOVE! Protein dynamics and long-range allostery in cell signaling |volume=83 |pages=163–221 |year=2011 |pmid=21570668|taal=en|series=Advances in Protein Chemistry and Structural Biology |isbn=9780123812629|title=Protein Structure and Diseases }}</ref> Duidelijke conformatieveranderingen komen bijvoorbeeld voor bij [[motoreiwit]]ten als [[myosine]] en [[kinesine]].
== Uiteinden eiwitketen ==
Wanneer gerefereerd wordt aan de uiteinden van een eiwitketen, betreft het meestal de stikstof- of [[N-terminus]] (begin van de eiwitketen) en koolstof- of [[C-terminus]] (einde van de eiwitketen), genoemd naar de [[functionele groep]] aan de uiteinden.
== Domeinen, motieven en vouwing van eiwitstructuren ==
