[[Bestand:Main protein structure levels en.svg|thumb|275px|De verschillende structuren van een eiwit van primair naar quaternair]]
Conventioneel worden de volgende aspecten van de structuur van een eiwit onderscheiden:
* [[Primaire structuur (eiwiteiwitten)|Primaire structuur]]: de ''aminozuursequentie'', de ketenvolgorde wordtvan bijaminozuren elkaarin gehouden dooreen [[covalentpolypeptide]]e bindingen, de peptidebindingketen. Er zijn 20twintig verschillende standaardaminozuren en een eiwit kan makkelijk uit enkele duizenden aminozuren bestaan. De aminozuren zijn met elkaar verbonden door [[peptidebinding]]en. De primaire structuur wordt bepaald door de volgorde van nucleotiden een overeenkomend [[gen]].
* [[Secundaire structuur (eiwiteiwitten)|Secundaire structuur]]: de lokale vouwing in driedimensionale structuurelementen, zoals de [[alfa-helix|α-helix]] en de [[Bèta-sheet|β-sheet]]. Deze structuurelementen worden vooral gestabiliseerd door middel van [[waterstofbrug]]gen tussen de ruggengraat van de proteïnepolypeptideketen. Er bestaan veel verschillende secundaire structuren, elk ervan heeft een regelmatige [[moleculaire geometrie|geometrie]]. Ze dragen bij aan de verdere vouwing van het eiwit.
* [[Tertiaire structuur (eiwit)|Tertiaire structuur]]: de vouwing van het eiwit als geheel. Stabilisatie treedt op door aantrekkingskrachten tussen de zijketens van de ingebouwde aminozuren, zoals [[hydrofoob|hydrofobe]] interacties, [[ion (deeltje)|ion]]-interacties en [[disulfidebrug|zwavelbruggen]].▼
* [[Quaternaire structuur (eiwit)|Quaternaire structuur]]: de vorm die voortkomt uit de associatie van meerdere eiwitketens, het [[eiwitcomplex]]. Een voorbeeld hiervan is [[hemoglobine]], dat uit meerdere eiwitketens bestaat en ook nog eens in het midden een [[heemverbinding|heem]] bevat.▼
▲* [[Tertiaire structuur (eiwiteiwitten)|Tertiaire structuur]]: de vouwing van het eiwit als geheel. Stabilisatie treedt op door aantrekkingskrachten tussen de zijketens van de ingebouwde aminozuren,. zoals''Niet-specifieke'' [[hydrofoob|hydrofobe-interacties]] komen tot stand door de afstoting van hydrofobe aminozuren en watermoleculen. ''Specifieke'' interacties, zoals [[ionionaire (deeltje)|ionbinding]]-interactiesen en [[disulfidebrug|zwavelbruggenzwavelbrug]]gen, zorgen voor een stabiele tertiaire structuur.
▲* [[Quaternaire structuur (eiwiteiwitten)|Quaternaire structuur]]: de vormstructuur die voortkomt uit de associatie van meerdere eiwitketens, het ([[eiwitcomplexproteïnesubeenheid|subunits]]). De eiwitketens vouwen in elkaar onder invloed van non-covalente interacties en zwavelbruggen. Het ontstane complex werkt als een functionele eenheid. Een voorbeeld hiervan is [[hemoglobine]], dat uit meerdere eiwitketens bestaat en ook nog eens in het midden een [[heemverbinding|heem]] bevat.
