Aminozuur: verschil tussen versies
Verwijderde inhoud Toegevoegde inhoud
Tekst vervangen door "3stw en 4stw" Label: Misbruikfilter: Leeghalen |
k Wijzigingen door 178.119.17.223 (Overleg) hersteld tot de laatste versie door Magere Hein |
||
Regel 1:
[[Bestand:AminoAcidball.svg|thumb|Algemene structuur van α-aminozuren]]
Een '''aminozuur''' is een [[organische verbinding]] die zowel een [[carboxygroep]] (-COOH) als een [[amine]]groep (-NH<sub>2</sub>) bezit. Meestal worden in de [[biochemie]] met aminozuren specifiek '''α-aminozuren''' bedoeld. Bij dit soort verbindingen staan de carboxygroep en de aminogroep op hetzelfde (meestal [[Chiraal centrum|chirale]]) [[koolstof]]atoom. α-Aminozuren zijn de bouwstenen van [[peptide]]n. Peptide-[[molecuul|moleculen]] onderscheiden zich van [[polypeptide]]n of [[eiwitten]] door het geringe aantal aminozuren, maar kunnen zelf dienen als bouwsteen voor polypeptiden of eiwitten.
Daarnaast dienen sommige aminozuren als [[precursor]] in de [[biosynthese]] van andere aminen, zoals de verschillende [[catecholamine]]n die uit [[tyrosine]] bereid worden.
In de natuur zijn ongeveer 500 verschillende aminozuren geïdentificeerd, twintig daarvan komen in [[mens]]elijke eiwitten voor, de zogeheten fundamentele aminozuren. Tijdens de [[spijsvertering]] worden aminozuren, onder invloed van [[enzyme]]n, uit in de voeding aanwezige eiwitten [[katabolisme|vrijgemaakt]]. Uit de vrijgekomen aminozuren kan het [[organisme]] zijn eigen specifieke aminozuren weer [[anabolisme|opbouwen]]. Het organisme kan een aantal fundamentale aminozuren zelf synthetiseren, andere echter niet. Deze laatste moeten in het voedsel aanwezig zijn, men noemt ze de noodzakelijke of [[essentiële aminozuren]]. Volwassen mensen hebben acht essentiële aminozuren nodig: [[lysine]], [[tryptofaan]], [[fenylalanine]], [[leucine]], [[isoleucine]], [[threonine]], [[methionine]] en [[valine]].
Via enzymreacties in het spijsverteringskanaal worden eiwitten [[katabolisme|opgesplitst in aminozuren]]. De aminozuren worden vervolgens door het [[hart en vaatstelsel|bloed]] via de darm[[haarvat]]en en de [[leverpoortader|poortader]] naar de [[lever]] gevoerd. Omdat [[eiwitsynthese]] uit aminozuren vooral in de lichaamscellen plaatsvindt, zal een groot deel van de aminozuren de lever onveranderd verlaten. Toch worden ook in de lever (niet-essentiële) aminozuren aangemaakt. Dit wordt [[transaminering]] genoemd.
== Structurele eigenschappen ==
De algemene formule voor een α-aminozuur is R-CH(NH<sub>2</sub>)-COOH. De ''R'' staat voor ''R''esidu-groep, een [[functionele groep]] die er eventueel aan kan zitten. Dergelijke [[molecuul|moleculen]] bezitten dus aan beide uiteinden groepen die met de groepen van andere aminozuren kunnen reageren.
Hierbij reageert de carboxygroep met de amine-groep en vormt onder afsplitsing van water ([[condensatiereactie]]) een [[peptidebinding]]. De verbinding die dan is ontstaan heet een [[amide]]. De nieuwe verbinding bezit opnieuw een carboxy- en een aminegroep.
[[Bestand:Peptide bond formation.svg|thumb|center|500px|Vorming van een peptidebinding tussen twee aminozuren]]
Dit opent de mogelijkheid om een keten ([[polymeer]]) van aminozuren te maken met behulp van herhaalde kop-staartreacties. Zo'n molecule wordt een [[peptide]] genoemd, en afhankelijk van het aantal betrokken aminozuren worden ze di-, tri-, tetra-, pentapeptiden etc. genoemd. Eiwitten zijn polypeptiden en vormen een groot deel van de chemische machinerie van de cel. Zij worden voor allerlei doeleinden gebruikt.
Voor de mens zijn een aantal [[essentiële aminozuren|aminozuren ''essentieel'']]; het zijn aminozuren die de mens niet zelf vanuit de andere aminozuren kan maken en die via het voedsel moeten worden opgenomen. Niet-essentiële aminozuren kunnen in principe wel zelf gemaakt worden, hetzij uit andere, via de voeding opgenomen aminozuren, hetzij uit andere bouwstoffen.
Aminozuren in een eiwit kunnen op diverse manieren geïdentificeerd worden. Daartoe wordt het eiwit eerst in brokstukken opgesplitst. Dit kan gebeuren door zure [[hydrolyse]] van het eiwit in 6 [[normaliteit|N]] [[zoutzuur]] bij verhoogde temperatuur. Daarna worden de brokstukken van elkaar gescheiden met behulp van [[vloeistofchromatografie|hogedrukvloeistofchromatografie]] ([[High-performance liquid chromatography|HPLC]]), gekleurd met [[ninhydrine]]-kleuring en gedetecteerd bij 440 (proline) en 570 nm. Deze methode is bekend onder de naam Moore&Stein zure hydrolyse van eiwitten. De brokstukken kunnen ook gescheiden worden door middel van [[elektroforese]].
== Overzicht van de 20 fundamentele aminozuren ==
Onderstaande tabel geeft een overzicht van de 20 standaardaminozuren en hun primaire eigenschappen:
{| class="wikitable"
! align="center" colspan="7" | De twintig aminozuren die in eiwitten voorkomen
|-
! align="left" | Naam
! align="center" | 3-lettercode
! align="center" | 1-lettercode
! align="center" | [[Essentiële aminozuren|Essentieel]]
! align="center" | [[Elektrische lading|Lading]] bij pH=7<ref name="G&G">{{cite book|author=Garrett, R.H.|coauthors=Grisham, C.M|date=2006|title=Biochemistry|publisher =Brooks Cole| chapter = 4.1 · Amino Acids: Building Blocks of Proteins | pages = 82-86| language = en}}</ref>
! align="center" | [[Polarisatie (scheikunde)|Polariteit]] van de zijketen<ref name="G&G"/>
! align="left" | R-groep
|-
| [[Alanine]] || Ala || '''A'''|| || neutraal || apolair
| -CH<sub>3</sub>
|-
| [[Arginine]] || Arg || '''R''' ||<center>S</center> || positief || polair
| -CH<sub>2</sub>-CH<sub>2</sub>-CH<sub>2</sub>-HN-(HN)=C(NH<sub>2</sub>)
|-
| [[Asparagine]] || Asn || '''N''' || || neutraal || polair
| -CH<sub>2</sub>-CO-NH<sub>2</sub>
|-
| [[Asparaginezuur]] || Asp || '''D'''|| || negatief || polair
| -CH<sub>2</sub>-COOH
|-
| [[Cysteïne]] || Cys || '''C''' ||<center>S</center>|| neutraal || polair ||-CH<sub>2</sub>-SH
|-
| [[Fenylalanine]] || Phe || '''F'''||<center>X</center>|| neutraal || apolair
| -CH<sub>2</sub>-[[Fenylgroep|Ph]]
|-
| [[Glutamine]] || Gln || '''Q'''|| || neutraal || polair
| -CH<sub>2</sub>-CH<sub>2</sub>-CO-NH<sub>2</sub>
|-
| [[Glutaminezuur]] || Glu || '''E'''|| || negatief || polair
| -CH<sub>2</sub>-CH<sub>2</sub>-COOH
|-
| [[Glycine (aminozuur)|Glycine]] || Gly || '''G'''||<center>S</center>|| neutraal || polair
| -H
|-
| [[Histidine]]{{Refn|group=*|In het geval van histidine stellen veel handboeken dat het alleen essentieel is voor jonge kinderen. Onderzoek gepubliceerd in 1975 stelt echter dat het ook voor volwassenen essentieel is.<ref>{{citeer tijdschrift|Kopple|J.D.|Swendseid|M.E.|datum= 1975|titel= Evidence that histidine is an essential amino acid in normal and chronically uremic man|tijdschrift= The Journal of Clinical Investigation|jaargang= 55|nummer= 5|pp= 881-891|doi=10.1172/JCI108016}}</ref>}} || His || '''H'''||<center>S*</center>|| positief || polair
| -CH<sub>2</sub>-cycl(C=CH-N=CH-NH)
|-
| [[Isoleucine]] || Ile || '''I'''||<center>X</center>|| neutraal || apolair
| -CH-(CH<sub>3</sub>)-CH<sub>2</sub>CH<sub>3</sub>
|-
| [[Leucine]] || Leu || '''L'''||<center>X</center>|| neutraal || apolair
| -CH<sub>2</sub>-CH-(CH<sub>3</sub>)<sub>2</sub>
|-
| [[Lysine]] || Lys || '''K'''||<center>X</center>|| positief || polair
| -CH<sub>2</sub>-CH<sub>2</sub>-CH<sub>2</sub>-CH<sub>2</sub>-NH<sub>2</sub>
|-
| [[Methionine]] || Met || '''M'''||<center>X</center>|| neutraal || apolair
| -CH<sub>2</sub>-CH<sub>2</sub>-S-CH<sub>3</sub>
|-
| [[Proline]] || Pro || '''P'''|||| neutraal || apolair
| -CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>-
|-
| [[Serine]] || Ser || '''S'''|||| neutraal || polair
| -CH<sub>2</sub>-OH
|-
| [[Threonine]] || Thr || '''T'''||<center>X</center> || neutraal || polair
| -CH(OH)-CH<sub>3</sub>
|-
| [[Tryptofaan]] || Trp || '''W'''||<center>X</center>|| neutraal || apolair
| -CH<sub>2</sub>-cyclo(Ph-NH-CH=C)
|-
| [[Tyrosine]] || Tyr || '''Y'''||<center>S</center>|| neutraal || polair
| -CH<sub>2</sub>-p-Ph-OH
|-
| [[Valine]] || Val || '''V'''||<center>X</center>|| neutraal || apolair
| -CH-(CH<sub>3</sub>)<sub>2</sub>
|-
|! align="left" colspan="7" |
'''X''' = essentieel<br />
'''S''' = semi-essentieel (onder bepaalde omstandigheden essentieel)
|}
{{References|group=*}}
== Typen aminozuren ==
* α-aminozuren, waarbij de carboxy- en aminogroep aan hetzelfde koolstofatoom zitten,
* β-aminozuren, waarbij de carboxy- en aminogroep aan naast elkaar gelegen koolstofatomen zitten
* γ-aminozuren, waarbij de carboxy- en aminogroep door drie koolstofatomen van elkaar gescheiden zijn.
* ω-aminozuren, waarbij de carboxy- en aminogroep aan de uiteinden van (lange) koolstofketens zitten. Deze worden gebruikt voor het maken van polyamiden.
Bij alle biologisch belangrijke aminozuren zit de amino- en de carboxygroep vast aan hetzelfde [[koolstof]]atoom, zodat ze allemaal met de algemene formule R-CH(NH<sub>2</sub>)-COOH voorgesteld kunnen worden. Zij verschillen dus in de groep ''R''.
Een belangrijk γ-aminozuur (toevallig ook ω-aminozuur) is [[gamma-aminoboterzuur]] (GABA).
== Fysische eigenschappen van in de natuur voorkomende α-aminozuren ==
=== Voorkomen ===
Bij normale omstandigheden (25 °C, atmosferische druk) zijn α-aminozuren in oplossing neutraal geladen (of ongeladen) als de zuurgraad ([[pH]]) gelijk is aan het [[isoelektrisch punt]]. De aminogroep heeft dan doorgaans een H<sup>+</sup> opgenomen, de COOH-groep heeft er één afgestaan, het ontstane deeltje wordt een [[zwitterion]] genoemd:
:<math>\mathrm{H_2N{-}CHR{-}COOH \ \rightleftharpoons\ H_3N^+{-}CHR{-}COO^-}</math>
De reacties tussen de verschillende vormen zijn allemaal [[Chemisch evenwicht|evenwichten]]. Dit betekent dat in het iso-elektrisch punt naast de twee genoemde vormen van het aminozuur ook de positief geladen vorm (aminogroep heeft een H<sup>+</sup> opgenomen, COOH nog niet afgestaan) en de negatief geladen vorm (aminogroep nog neutraal, COOH wel al H<sup>+</sup> afgestaan) in gelijke aantallen voorkomen. Alle vormen van het aminozuur samen hebben dan nog steeds een netto lading van 0.
Als het aminozuur voorkomt in de vorm NH<sub>3</sub><sup>+</sup>-CHR-COO<sup>-</sup>, dan spreekt men van een [[zwitterion]]; het aminozuur is evenveel positief als negatief geladen en de aanwezigheid van formele ladingen kan ongedaan gemaakt worden door een transfer van [[Waterstofion|protonen]] (H<sup>+</sup>).
* Bij een pH lager dan het iso-elektrisch punt (zuurder) komt een steeds groter deel van het aminozuur voor als NH<sub>3</sub><sup>+</sup>-CHR-COOH
* Bij een pH hoger dan het iso-elektrisch punt (basischer) komt het aminozuur steeds meer voor in de vorm NH<sub>2</sub>-CHR-COO<sup>-</sup>
=== Optische activiteit ===
Alle α-aminozuren (behalve glycine) hebben een [[asymmetrisch koolstofatoom]] ([[Chiraliteit (scheikunde)|chiraal]] koolstofatoom). Dit betekent dat deze aminozuren in twee vormen ([[isomeer|isomeren]]) kunnen voor komen, de L-vorm en de D-vorm — deze twee vormen zijn het spiegelbeeld van elkaar (zie [[optische isomerie]]). De natuurlijke aminozuren komen in de L-vorm voor.
Deze twee isomeren hebben de eigenschap dat zij het polarisatievlak van [[Polarisatie (elektromagnetisme)|gepolariseerd licht]] over een bepaalde hoek kunnen draaien. De hoek ''α'' waarover het polarisatievlak gedraaid wordt hangt af van het soort aminozuur, de [[concentratie (oplossing)|concentratie]], [[temperatuur]] en de afstand die het gepolariseerde licht door de oplossing aflegt.
:<math>{\alpha } = {[\alpha ]}^{25^{\circ}\mathrm{C}}_\mathrm{D}\cdot l\cdot c</math>
met hierin:
* <math>{[\alpha ]}^{25^{\circ}\mathrm{C}}_\mathrm{D}</math> [[specifieke rotatie]] in ° mL/m g
* ''l'' afstand die het gepolariseerde licht door de oplossing aflegt in meter
* ''c'' de [[concentratie (oplossing)|concentratie]] in g/mL
{| class="wikitable" align="center"
|-
! align="center" rowspan="2" | Naam
! align="center" | [[Ontledingstemperatuur]]
! align="center" | [[Oplosbaarheid]] in water
! align="center" rowspan="2" | <math>[\alpha]^{25^\circ\mathrm{C}}_\mathrm{D}</math>
! align="center" colspan="3" | [[Zuurconstante]]n
! align="center" | [[Isoelektrisch punt]]
! align="center" | [[moleculaire massa]]
|-
! align="center" | (in °C)
! align="center" | (in g/100 mL bij 25 °C)
! align="center" | [[Evenwichtsconstante|pK]]<sub>1</sub>
! align="center" | pK<sub>2</sub>
! align="center" | pK<sub>3</sub>
! align="center" | [[pH]]
! align="center" | in g/mol
|-
| [[Alanine]] || 297 || 16,7|| 8,5 || 2,35 || 9,87 || || 6,11 || 89
|-
| [[Arginine]] || 244 || 15 || 12,5 || 1,82 || 8,99 || 13,20 || 10,76 || 174
|-
| [[Asparagine]] || 234 || 3,5 || -5,4 || 2,02 || 8,80 || || 5,41 || 132
|-
| [[Asparaginezuur]] || 270|| 0,54|| 25,0 || 1,99 || 3,90 || 10,00 || 2,98 || 133
|-
| [[Cysteïne]] ||121 ||16,0 || 6,5 || 1,86 || 8,35 || 10,34 || 5,02 || 121
|-
| [[Glutamine]] || 185 || 3,7 || 6,1 || 2,17 || 9,13 || || 5,65 || 146
|-
| [[Glutaminezuur]] || 247|| 0,86 || 31,4 || 2,13 || 4,32 || 9,95 || 3,08 || 147
|-
| [[Glycine (aminozuur)|Glycine]] || 233 || 25 || || 2,35 || 9,78 || || 6,06 || 75
|-
| [[Histidine]] || 287 || 4,2 || -39,7 || 1,81 || 6,05 || 9,15 || 7,64 || 155
|-
| [[Isoleucine]] || 284 || 4,1 || 11,3 || 2,32 || 9,76 || || 6,04 || 131
|-
| [[Leucine]] || 293 || 2,4 || -10,8 || 2,33 || 9,74 || || 6,04 || 131
|-
| [[Lysine]] || 225 || erg oplosbaar || 14,6 || 2,16 || 9,20 || 10,80 || 9,47 || 146
|-
| [[Methionine]] || 280 || 3,4 || -8,2 || 2,17 || 9,27 || || 5,74 || 149
|-
| [[Fenylalanine]] || 283 || 3,0|| -35,1 || 2,58 || 9,24 || || 5,91 || 165
|-
| [[Proline]] || 220 || 162 || -85,0 || 1,95 || 10,64 || || 6,30 || 115
|-
| [[Serine]] || 228 || 5,0 || -6,8 || 2,19 || 9,44 || || 5,68 || 105
|-
| [[Threonine]] || 225 || erg oplosbaar || -28,3 || 2,09 || 9,10 || || 5,60 || 119
|-
| [[Tryptofaan]] || 289 || 1,1 || -31,5 || 2,43 || 9,44 || || 5,88 || 204
|-
| [[Tyrosine]] || 342 || 0,04 || -10,6 || 2,20 || 9,11 || 10,07 || 5,63 || 181
|-
| [[Valine]] || 315 || 8,9 || 13,9 || 2,29 || 9,72 || || 6,00 || 117
|}
=== Oplosbaarheid ===
De [[oplosbaarheid]] hangt voornamelijk af van de [[Polarisatie (scheikunde)|polariteit]] van de zijketen (R) van het α-aminozuur af. Hierdoor kan het α-aminozuur in meer of mindere mate [[hydrofiel]] dan wel [[hydrofoob]] zijn. Dit beïnvloedt zijn interactie met andere structuren, zowel binnen een eiwit zelf, als met andere eiwitten of omliggend weefsel. De verdeling van hydrofiele en hydrofobe α-aminozuren in een eiwit bepaalt de [[proteïne|tertiaire structuur]] van het eiwit, terwijl de plaats van de α-aminozuren aan het oppervlak van het eiwit de quaternaire structuur beïnvloedt.
Oplosbare eiwitten hebben een oppervlak dat rijk is aan [[polair]]e aminozuren zoals [[serine]] en [[threonine]], terwijl [[membraaneiwit]]ten aan de buitenkant hydrofobe aminozuren hebben die zich hechten aan een [[Fosfolipide|lipidemembraan]]. Zo bevatten eiwitten die positief geladen moleculen aan hun oppervlak binden veel negatief geladen α-aminozuren (zoals [[glutaminezuur]] en [[asparaginezuur]]), terwijl eiwitten die negatief geladen moleculen binden een oppervlak bezitten dat rijk is aan [[lysine]] en [[arginine]].
Hydrofobe interacties ontstaan tussen hydrofobe aminozuren, de [[Alifatische verbinding|alifatische]] en de [[Aromatische verbinding|aromatische]] aminozuren. Hydrofiele en hydrofobe interacties tussen naburige eiwitten hoeven niet af te hangen van de zijketens van de α-aminozuren. Andere ketens kunnen zich aan het eiwit hechten en zo hydrofobe [[lipoproteïne]]n of hydrofiele [[glycoproteïne]]n vormen.
== Synthese van eiwitten ==
[[ribosoom|Ribosomen]] lezen [[mRNA]] af en bouwen aan de hand daarvan een polypeptide of eiwit. Dit proces heet [[translatie (biologie)|translatie]]. Het [[tRNA]] (transport RNA) zorgt voor de aanvoer van aminozuren naar het ribosoom toe die deze omzet in een polypeptide of eiwit.
<div style="float:center; padding:1em; background-color:white;">[[Bestand:Aminoacids table.svg|600px|center|De genetische code]]</div>
mRNA bestaat uit een sequentie van basen, welke per drietal ([[codon]]) coderen voor een specifiek aminozuur. Zo zal de sequentie ACC en ACA resulteren in de aankoppeling van een threoninemolecuul aan het polypeptide.
== Aandoeningen ==
Mensen die lijden aan [[fenylketonurie]] kunnen geen [[fenylalanine]] afbreken en omzetten in tyrosine en moeten dit dus met het voedsel binnen krijgen. Doordat het fenylalanine zich in het bloed en het ruggenmerg ophoopt, kunnen er zenuwcellen beschadigd raken en treedt uiteindelijk hersenbeschadiging op. Daarom wordt er bij pasgeborenen met een [[hielprik]] bloed afgenomen en worden zij op deze afwijking gecontroleerd. Met een dieet zijn ernstige problemen redelijk te voorkomen.
== Zie ook ==
* [[amfoteer karakter]]
* [[iso-elektrisch punt]]
* [[pH]]
== Externe links ==
* {{en}} {{de}} [http://www.chemie.fu-berlin.de/chemistry/bio/amino-acids_en.html Chemische structuren van aminozuren]
* {{en}} {{pl}} [http://isoelectric.ovh.org Online berekenen van het iso-elektrisch punt van aminozuren]
{{Appendix||2=
== Bron ==
* {{aut|Andrew Streitweiser, Clayton H., Hethcock, Edward M. Kasour}} (1998) - ''Introduction to organic chemistry'', 4th edition, Prentice Hall Inc. - ISBN 0-13-973850-9
== Verwijzing ==
{{references}}
}}
{{Commonscat|Amino acids}}
[[Categorie:Aminozuur]]
[[Categorie:Stereochemie]]
| |||