Inhibitie (scheikunde): verschil tussen versies
Verwijderde inhoud Toegevoegde inhoud
kGeen bewerkingssamenvatting |
→Inhibitie van biochemische reacties: voorbeeld inhibitor: "hemoglobine" |
||
Regel 17:
=== Inhibitie van biochemische reacties ===
Inhibitoren kunnen we onderverdelen in twee groepen: '''Reversibele '''en '''niet-reversibele inhibitoren'''. Bij reversibele inhibitie kan de oorspronkelijke toestand van het enzym worden hersteld als men de inhibitor verwijdert wat leidt tot een evenwichtstoestand. Dit is niet het geval voor niet-reversibele inhibitie. Niet-reversibele inhibitie leidt tot een inactivatie van het enzym als alle enzymmoleculen gebonden zijn met een inhibitor. Dit heet '''enzymevergiftiging'''.
Een bekend voorbeeld van een inhibitor is [[koolstofmonoxide]] op de enzymatische reactie van [[Hemoglobine]] en zuurstof. Dit kan leiden tot een [[CO-vergiftiging]]. Een inhibitor kan losgemaakt worden van zijn enzyme indien het in een oplossing zit met een hoge concentratie van het substraat. Daarom geeft men vaak 100% zuurstof aan patiënten met CO-vergiftiging.
Sterk vereenvoudigd kan men stellen dat een enzym en het [[Substraat (biochemie)|substraat]] binden volgens het [[sleutelslot principe]] om een tijdelijk [[enzym-substraatcomplex]] te vormen. Het substraat heeft precies de juiste ruimtelijke vorm om aan de actieve plaats van het enzym te binden. In werkelijkheid heeft het substraat van een enzym een goede [[Chemische affiniteit|affiniteit]] met het [[actief centrum]]. Bij adsorptie op het actief centrum zal de eiwitketen zodanig in een vorm gedwongen worden dat er een biochemische reactie optreedt. Bij [[biochemie|biochemische]] reacties kan men hierbij twee soorten inhibitie onderscheiden:
| |||