|
[[Image:Protein folding.png|thumb|right|280px|Eiwit voor en na vouwing]]
[[Bestand:Protein-Struktur nl.png|thumb|Vouwing en structuur van het eiwit 1EFN|400px]]
[[Bestand:Main protein structure levels en.svg|thumb|280px|De verschillende structuren van een eiwit van primair naar quaternair]]
== Structuren ==
De vorm waarin een eiwit zich normaal vouwt, noemt menis zijn ''natieve conformatie''.
=== Conventionele indeling ===
Conventioneel deelt menworden de volgende aspecten van de structuur van een eiwit ingedeeld in:
* ''[[Primaire structuur'']]: de aminozuursequentie, de keten wordt bij elkaar gehouden door [[covalent]]e bindingen, ook wel specifiek de peptidebinding genoemd. Er zijn 20 verschillende standaardaminozuren en een eiwit kan makkelijk uit enkele duizenden aminozuren bestaan.
[[Bestand:1GZX Haemoglobin.png|thumb|200px|Quaternaire structuur van [[hemoglobine]]]]
* ''[[Secundaire structuur'']]: de lokale vouwing in driedimensionale structuurelementen, zoals de [[alfa-helix|α-helix]] en de [[Bèta-sheet|β-sheet]]. Deze structuurelementen worden vooral gestabiliseerd door middel van [[waterstofbrug]]gen tussen de ruggengraat van de proteïne.
* ''[[Tertiaire structuur'']]: de vouwing van het eiwit als geheel. Stabilisatie treedt op door aantrekkingskrachten tussen de zijketens van de ingebouwde aminozuren, zoals [[hydrofoob|hydrofobe]] interacties, [[ion (deeltje)|ion]]-interacties en [[disulfidebrug|zwavelbruggen]].
* ''[[Quaternaire structuur'']]: de vorm die voortkomt uit de associatie van meerdere eiwitketens, ook het [[eiwitcomplex]] genoemd. Een voorbeeld hiervan is [[hemoglobine]], dat uit meerdere eiwitketens bestaat en ook nog eens in het midden een [[heemverbinding|heem]] bevat.
=== Driedimensionale structuren ===
== Conformaties ==
Alhoewel eenzelfde eiwit kan voorkomen in verschillende stabiele laag-[[energie|energetische]] [[conformatie]]s, heeft elke conformatie zijn eigen specifieke biologische activiteit. Van deze conformaties beschouwt menwordt normaal gezien slechts één conformatie als biologisch actief beschouwd. Behalve de genoemde structuurniveaus kunnen proteïnen ook veranderen tussen deze verschillende conformaties.
== Uiteinden eiwitketen ==
Wanneer mengerefereerd refereertwordt aan de uiteinden van een eiwitketen, spreektbetreft menhet meestal over de stikstof- of [[N-terminus]] (begin van de eiwitketen) en koolstof- of [[C-terminus]] (einde van de eiwitketen), genoemd naar de [[functionele groep]] aan de uiteinden.
== Domeinen, motieven en vouwing van eiwitstructuren ==
[[Bestand:Domain Homology.png|thumb|right|Eiwitdomeinen. De twee eiwitstructuren hebben een gezamenlijk domein (donkerbruinrood gekleurd), het [[Pleckstrinhomologie-domein|PH-domein]], dat betrokken is bij de [[fosfatidyl-inositol-trifosfaatbinding]]]]
Eiwitten bestaan uit verscheidene structurele eenheden:
* Een ''[[eiwitdomein]]'' is een element van de gehele eiwitstructuur dat zich zelf stabiliseert en vaak onafhankelijk van de rest van de eiwitketen vouwt. Veel domeinen zijn niet uniek voor het door een gen of familie van genen [[Transcriptie (biologie)|gecodeerde]] eiwit en komen voor in een veel verschillende eiwitten. Domeinen worden vaak genoemd en onderscheiden naar de biologische functie van het eiwit waar ze in voorkomen, bijvoorbeeld het calcium-bindingdomein van [[calmoduline]]. Omdat ze op zichzelf stabiel zijn kunnen domeinen voor het met [[genetische technologie]] te maken [[Chimaera (biologie)|chimaeras]] overgebracht worden van het ene naar het andere eiwit.
*'' [[Structuurmotief|Structuurmotieven]]'' en ''[[sequentiemotief|sequentiemotieven]]'' zijn korte segmenten in de [[driedimensionaal|driedimensionale]] structuur bij een structuurmotief of in [[Sequentie (biologie)|aminozuursequenties]] bij een sequentiemotief, die in verschillende eiwitten in groten getale voorkomen.
*De ''[[supersecundaire structuur]]'' is een specifieke combinatie van secundaire structuurelementen, zoals de [[bèta-alfa-bèta]]-eenheden of het [[helix-draai-helix]]-motief. Sommigen worden ook wel aangeduid als structuurmotieven.
*'' [[Eiwitvouwing]]'' verwijst naaris de algemene eiwitarchitectuur, zoals de [[helixbundel]] (bijvoorbeeld bij het [[bromodomein]]), [[beta-barrel]], [[Rossman-vouwing]] of naar de verschillende "vouwingen" genoemd in de [[Structural Classification of Proteins database]] (SCOP).<ref name="Govindarajan">{{Cite journal |author=Govindarajan S, Recabarren R, Goldstein RA. |title=Estimating the total number of protein folds. |journal=Proteins. |volume=35 |issue=4 |pages=408–414 |date=17 September 1999 |url=http://www3.interscience.wiley.com/journal/65000323/abstract |doi=10.1002/(SICI)1097-0134(19990601)35:4<408::AID-PROT4>3.0.CO;2-A |pmid=10382668 |dode-url=ja }}</ref><ref>[https://web.archive.org/web/20070911012207/http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/ SCOP]</ref>
Ondanks het feit dat er ongeveer 100.000 verschillende eiwitten voorkomen in [[eukaryoten]], zijn er veel minder verschillende domeinen, structuurmotieven en eiwitvouwingen.
| 