Rossmann-vouwing: verschil tussen versies

De '''Rossmann-vouwing''' is een [[structuurmotief]] in [[eiwitten]] waaraan [[nucleotide]]n binden, zoals de [[Cofactor (biochemie)|cofactor]]s [[FAD]], [[Nicotinamide-adenine-dinucleotide|NAD]]⁺ en [[Nicotinamide-adenine-dinucleotidefosfaat|NADP]]⁺. De Rossmann-vouwing is opgebouwd uit drie afwisselende lagen van [[bèta-sheet]]structuren en [[Alfa-helix|alfa-helices]]. In de klassieke Rossmann-vouwing komen zes bèta-platen voor, maar er zijn ook vergelijkbare structuurmotieven ontdekt waar zich slechts vijf bèta-platen in bevinden. Het kenmerkende, meest geconserveerde onderdeel van de Rossmann-vouwing is de béta-alfa-béta (bab)-vouwing waar het structuurmotief mee begint.<ref name = "Lehninger_2013">{{citeer boek | auteur = Cox, Michael M. & David L., Nelson| taal=en|title = Lehninger Principles of Biochemistry | date = 2013 | publisher = W.H. Freeman | location = New York | isbn = 978-1-4292-3414-6 | edition = 6th }}</ref> De structuur is vernoemd naar [[Michael Rossmann]], die de vouwing in 1970 ontdekte in het [[enzym]] [[melkzuurdehydrogenase]] en later constateerde dat het een veel voorkomend motief was in eiwitten die nucleotiden binden.<ref name="Kessel_2010">{{citeer boek | title = Introduction to Proteins: Structure, Function, and Motion | auteur = Kessel, Amit | publisher = CRC Press | year = 2010 | taal=en | isbn = 978-1-4398-1071-2 | location = Florida | pages = 143 }}</ref>