Hoofdmenu openen

Wijzigingen

Geen verandering in de grootte, 10 maanden geleden
→‎Eiwitten chemisch bekeken: aanpassing (ivm tekst bij afbeelding)
 
== Eiwitten chemisch bekeken ==
[[Bestand:Amide.png|thumb|150px|right{{largethumb}}|Een peptidebinding. De R-groepen zijn de specifieke groepen van de aminozuren]]
Eiwitten zijn een belangrijke klasse bio-[[macromolecuul|macromoleculen]]. Net als de [[polysacharide]]n of suikers, de [[vet]]ten en [[nucleinezuur|nucleinezuren]] ([[Desoxyribonucleïnezuur|DNA]] en [[Ribonucleïnezuur|RNA]]) zijn eiwitten belangrijke bestanddelen in organismen.
 
De vorm waarin een proteïne zich normaal vouwt noemt men zijn ''natieve conformatie''. In de biochemie onderscheidt men de volgende aspecten van de structuur van een eiwitmolecuul:
* ''Primaire structuur'': de aminozuur[[sequentie (biologie)|sequentie]], de keten wordt bij elkaar gehouden door [[covalent]]e bindingen, ook wel specifiek de peptidebinding genoemd. Er zijn 20 verschillende standaardaminozuren en een eiwit kan gemakkelijk uit enkele duizenden aminozuren bestaan.
[[Bestand:1GZX Haemoglobin.png|thumb|200px{{largethumb}}|Quaternaire structuur van [[hemoglobine]]]]
* ''Secundaire structuur'': de lokale vouwing in driedimensionale structuurelementen, zoals de [[alfa-helix|α-helix]] en de [[Bèta-sheet|β-sheet]]. Deze structuurelementen worden vooral gestabiliseerd door middel van [[waterstofbrug]]gen tussen de ruggengraat van de proteïne.
* ''Tertiaire structuur'': de vouwing van het eiwit als geheel. Stabilisatie treedt op door aantrekkingskrachten tussen verschillende delen van de eiwitketen, zoals [[hydrofoob|hydrofobe]] interacties, ion-interacties en [[disulfidebrug|zwavelbruggen]].
46.387

bewerkingen