Eiwitten: verschil tussen versies
Verwijderde inhoud Toegevoegde inhoud
→Functies van eiwitten: aanpassing |
→Eiwitten chemisch bekeken: aanpassing (ivm tekst bij afbeelding) |
||
Regel 15:
== Eiwitten chemisch bekeken ==
[[Bestand:Amide.png|
Eiwitten zijn een belangrijke klasse bio-[[macromolecuul|macromoleculen]]. Net als de [[polysacharide]]n of suikers, de [[vet]]ten en [[nucleinezuur|nucleinezuren]] ([[Desoxyribonucleïnezuur|DNA]] en [[Ribonucleïnezuur|RNA]]) zijn eiwitten belangrijke bestanddelen in organismen.
Regel 28:
De vorm waarin een proteïne zich normaal vouwt noemt men zijn ''natieve conformatie''. In de biochemie onderscheidt men de volgende aspecten van de structuur van een eiwitmolecuul:
* ''Primaire structuur'': de aminozuur[[sequentie (biologie)|sequentie]], de keten wordt bij elkaar gehouden door [[covalent]]e bindingen, ook wel specifiek de peptidebinding genoemd. Er zijn 20 verschillende standaardaminozuren en een eiwit kan gemakkelijk uit enkele duizenden aminozuren bestaan.
[[Bestand:1GZX Haemoglobin.png|
* ''Secundaire structuur'': de lokale vouwing in driedimensionale structuurelementen, zoals de [[alfa-helix|α-helix]] en de [[Bèta-sheet|β-sheet]]. Deze structuurelementen worden vooral gestabiliseerd door middel van [[waterstofbrug]]gen tussen de ruggengraat van de proteïne.
* ''Tertiaire structuur'': de vouwing van het eiwit als geheel. Stabilisatie treedt op door aantrekkingskrachten tussen verschillende delen van de eiwitketen, zoals [[hydrofoob|hydrofobe]] interacties, ion-interacties en [[disulfidebrug|zwavelbruggen]].
|