Eiwitten: verschil tussen versies
Verwijderde inhoud Toegevoegde inhoud
aanvulling |
k bèta is niet ringel-s, replaced: [http://www.rcsb.org The Protein Databank: Wereldwijde databank voor de verwerking en verspreiding van 3-D structuurgegevens van biomoleculen] → [http://www.rcsb.org/ The Protein Databank: met AWB |
||
Regel 2:
'''Eiwitten''' of '''proteïnen''' vormen een grote klasse van [[biomolecuul|biologische moleculen]], die bestaan uit [[biopolymeer|polymere ketens]] van [[aminozuur|aminozuren]]. De aminozuren in deze ketens zijn verbonden door [[peptidebindingen]]. [[Polypeptiden]] bestaan uit een lange keten van aminozuren die met elkaar verbonden zijn. Pas wanneer polypeptiden nog eens [[eiwitvouwing|ruimtelijk opgevouwen]] worden door interacties tussen de atomen van de aminozuren spreekt men van een proteïne. [[Eiwitsynthese]] vindt binnen iedere [[cel (biologie)|cel]] van een [[organisme]] plaats.
Organismen produceren eiwitten met verschillende functies, zoals bouwstoffen, [[enzym]]en en [[immunoglobine|afweerstoffen]]. Voor [[heterotroof|heterotrofe]] organismen zijn eiwitten in hun voedsel essentieel. [[autotroof|Autotrofe
== Functies van eiwitten ==
Regel 68:
Een teveel aan opgenomen proteïnen wordt in het lichaam als energiebron gebruikt. Eiwitten worden dan [[celademhaling|afgebroken]] waarbij [[ureum]] wordt gevormd. Een echte overdaad aan proteïnen zorgt, net als proteïnedeficiëntie, voor problemen: overreactie van het [[immuunsysteem]], overbelasting van de nieren met mogelijk [[nierfalen]] tot gevolg, een ontregelde lever die [[toxisch]]e residuen produceert, en verlies van [[beenmassa]] door een verhoogde [[zuur-base-evenwicht (bloed)|zuurgraad van het bloed]]. Verder is een te hoge eiwit-inname gelinkt aan [[obesitas]].
Een manier om de 'nutritionele kwaliteit' van een proteïne uit te drukken is de [[biologische waarde]]. Een correcter criterium is de PDCAAS (Protein Digestibilty Corrected Amino Acid Score). Dit geeft de mate aan waarin een voedingseiwit werkelijk in de behoefte aan essentiële aminozuren kan voorzien, rekeninghoudend met de [[verteerbaarheid]] van het eiwit.
Proteïnen kunnen aanleiding geven tot [[allergische reactie]]s en allergieën. Dit komt doordat de structuur van elk proteïne (licht) verschillend is, zodat sommige proteïnen een allergische reactie kunnen uitlokken, terwijl andere volledig veilig zijn. Zo zijn sommige mensen allergisch voor [[caseïne]] (een melkproteïne), gluten (eiwitten in graangewassen), bepaalde proteïnen die gevonden worden in [[pinda]]noten of [[weekdieren]]. Allergieën voor meerdere proteïnen bij dezelfde persoon zijn zeer zeldzaam.
Regel 89:
Door de vooruitgang in andere experimentele techniek gaat het huidige onderzoek naar eiwitten veel sneller. Tegenwoordig worden ook de volgende experimentele technieken gebruikt:
* Met [[massaspectrometrie]] kan de primaire structuur van eiwitten worden bepaald.
* [[Ramanspectroscopie]] en [[infraroodspectroscopie]]: verschuivingen in de frequenties van de banden van de peptidebindingen geven informatie over de aanwezigheid van de verschillende structurele elementen zoals [[alfa-helix|α-helix]] en [[Bèta-sheet|
* [[Kernspinresonantie|NMR-spectroscopie]]: een algemene techniek voor onderzoek naar de structuur van [[organische verbinding]]en, die ook de bepaling van eiwitstructuren mogelijk maakt
Door gebruik te maken van een combinatie van deze technieken kan men de structuur of hoeveelheid van specifieke eiwitten achterhalen.
Regel 126:
== Externe links ==
* [http://www.rcsb.org/ The Protein Databank: Wereldwijde databank voor de verwerking en verspreiding van 3-D structuurgegevens van biomoleculen]
[[Categorie:Proteïne| ]]
| |||