Hoofdmenu openen

Wijzigingen

41 bytes toegevoegd, 1 jaar geleden
k
geen bewerkingssamenvatting
[[Bestand:Myoglobin.png|thumb|Een voorstelling van de 3D-structuur van [[myoglobine]], die gekleurde [[alpha-helix|α-helices]] toont]]
'''Eiwitten''' of '''proteïnen''' vormen een grote klasse van [[biomolecuul|biologische moleculen]], die bestaan uit [[biopolymeer|polymere ketens]] van [[aminozuur|aminozuren]]. De aminozuren in deze ketens zijn verbonden door [[peptidebindingen]]. [[Polypeptiden]] bestaan uit een lange keten van aminozuren die met elkaar verbonden zijn. Pas wanneer polypeptiden nog eens [[eiwitvouwing|ruimtelijk opgevouwen]] worden door [[vanderwaalskrachten|interacties]] tussen de atomen van de aminozuren spreekt men van een proteïne.
 
Organismen produceren eiwitten met verschillende functies, zoals bouwstoffen, [[enzym]]en en [[immunoglobine|afweerstoffen]]. Voor [[organisme]]n zijn eiwitten in hun voedsel essentieel. Eiwitten zitten in hogere concentraties onder andere in [[peulvruchten]], [[vlees]], gevogelte, [[Ei (voeding)|eieren]], [[Vis (voeding)|vis]], [[zuivelproduct]]en en [[Noot (botanisch)|noten]].
=== Structuur ===
{{Zie ook|zie ook: [[Levinthalparadox]]}}
Eiwitten [[eiwitvouwing|vouwen]] zich in een driedimensionale vorm. Deze vorm wordt bepaald door de onderlinge aantrekking en afstoting van de verschillende aminozuren, door de omgeving waarin het eiwit zich bevindt. Er zijn ook enzymen die eiwitten helpen zich te vouwen in de juiste vorm. De vorm van een eiwit is bepalend voor de specifieke interacties die een eiwit aan kan gaan. Hierbij is het van belang dat het eiwit zich goed opvouwt. Wanneer dit niet gebeurt werkt het eiwit niet goed, en kan het in uitzonderlijke gevallen zelfs andere effecten veroorzaken, zoals bij de [[ziekte van Creutzfeldt-Jakob]].
 
De vorm waarin een proteïne zich normaal vouwt noemt men zijn ''natieve conformatie''. Conventioneel deelt men de volgende aspecten van de structuur van een eiwit:
4.301

bewerkingen