Hoofdmenu openen

Wijzigingen

32 bytes verwijderd, 1 jaar geleden
k
Taalpoetsje
'''Eiwitten''' of '''proteïnen''' vormen een grote klasse van [[biomolecuul|biologische moleculen]], die bestaan uit [[Polymeer|polymere ketens]] van [[aminozuur|aminozuren]]. De aminozuren in deze ketens zijn verbonden door [[peptidebindingen]]. [[Polypeptiden]] bestaan uit een lange keten van aminozuren die met elkaar verbonden zijn. Pas wanneer polypeptiden nog eens [[eiwitvouwing|ruimtelijk opgevouwen]] worden door interacties tussen de atomen van de aminozuren spreekt men van een proteïne.
 
Organismen produceren eiwitten met verschillende functies, zoals bouwstoffen, [[enzym]]en, en [[immunoglobine|afweerstoffen]]. Voor [[organisme]]n zijn eiwitten in hun voedsel essentieel. Eiwitten zitten in hogere concentraties onder andere in [[peulvruchten]], [[vlees]], gevogelte, [[Ei (voeding)|eieren]], [[Vis (voeding)|vis]], [[zuivelproduct]]en en [[Noot (botanisch)|noten]].
 
== Functies van eiwitten ==
Eiwitten hebben een grote diversiteit aan functies, met name op [[cel (biologie)|cellulair]] niveau. Een aantal belangrijke functies zijn:
*Chemische omzettingen - Veelveel eiwitten [[katalyse]]ren [[biochemie|biochemische]] [[chemische reactie|reacties]]. Zulke eiwitten worden [[enzym]]en genoemd. Enzymen zijn verantwoordelijk voor de [[stofwisseling]], waarbij [[voedingsstof]]fen worden omgezet in bouwstoffen en [[chemische energie|energie]].
* Structuur - Eeneen groot aantal eiwitten zorgt voor het in stand houden van dynamische structuren. Een belangrijk voorbeeld is het [[cytoskelet]]. Het cytoskelet geeft cellen ''structuur'' en vorm. Het cytoskelet is ook ''dynamisch'', het kan ervoor zorgen dat de cel van vorm verandert, maakt de [[Mitose|celdeling]] mogelijk en draagt ertoe bij dat sommige cellen zich kunnen verplaatsen.
* Transport - Verschillendeverschillende eiwitten zijn betrokken bij het transport van stoffen in, uit en binnen de cel. Transport binnen de cel vindt onder andere plaats via het [[cytoskelet]]. [[natrium-kaliumpomp|Ionenpomp]]en zorgen voor het transport van [[ion (deeltje)|ionen]] in en uit de cel.
* Communicatie - Sommigesommige eiwitten zijn [[hormoon|hormonen]] en zorgen voor de communicatie tussen cellen op afstand. [[Receptor (biochemie)|Receptoren]] zorgen voor de communicatie tussen cellen en hun [[weefsel (biologie)|omgeving]]. [[signaaltransductie|Signaaleiwitten]] zorgen voor de communicatie binnen cellen.
* Regulatie - Cellencellen bevatten veel regelsystemen. Eiwitten spelen hier een belangrijke rol in, bijvoorbeeld door de structuur van andere eiwitten te veranderen (bijvoorbeeld door [[fosforylering]])
Veel eiwitten hebben geen functie op zichzelf, maar maken deel uit van [[eiwitcomplex]]en.
 
 
De vorm waarin een proteïne zich normaal vouwt noemt men zijn ''natieve conformatie''. Conventioneel deelt men de volgende aspecten van de structuur van een eiwit:
* ''Primaire structuur'': de aminozuursequentie, de keten wordt bij elkaar gehouden door [[covalent]]e bindingen, ook wel specifiek de peptidebinding genoemd. Er zijn 20 verschillende standaardaminozuren en een eiwit kan makkelijkgemakkelijk uit enkele duizenden aminozuren bestaan.
[[Bestand:1GZX Haemoglobin.png|thumb|200px|Quaternaire structuur van [[hemoglobine]]]]
* ''Secundaire structuur'': de lokale vouwing in driedimensionale structuurelementen, zoals de [[alfa-helix|α-helix]] en de [[Bèta-sheet|β-sheet]]. Deze structuurelementen worden vooral gestabiliseerd door middel van [[waterstofbrug]]gen tussen de ruggengraat van de proteïne.
* ''Quaternaire structuur'': de vorm die voortkomt uit de associatie van meerdere eiwitketens, ook het eiwitcomplex genoemd. Een voorbeeld hiervan is [[hemoglobine]], dat uit meerdere eiwitketens bestaat en ook nog eens in het midden een [[heemverbinding|heem]] bevat.
 
Alhoewel eenzelfde eiwit kan voorkomen in verschillende stabiele laag-[[energie|energetische]] [[conformatie]]s, heeft elke conformatie zijn eigen specifieke biologische activiteit. Van deze conformaties beschouwt men normaalgewoonlijk gezienmaar slechts eenéén conformatie als biologisch actief. Behalve de genoemde structuurniveaus kunnen proteïnen ook veranderen tussen deze verschillende conformaties.
 
Wanneer men refereert aan de uiteinden van een eiwitketen, spreekt men meestal over de stikstof- of N-terminus (begin van de eiwitketen) en koolstof- of C-terminus (einde van de eiwitketen), genoemd naar de [[functionele groep]] aan de uiteinden.
=== Denaturatie en omgevingsafhankelijke parameters van de structuur ===
Elk enzym heeft voor elke parameter een bepaalde optimale waarde. Bij dit [[optimum]] vertoont het enzym de grootste activiteit, terwijl als de omstandigheden iets veranderen de activiteit (licht) daalt. Wanneer de omstandigheden waarin het eiwit zich bevindt, te ver van het optimum zijn, kan de structuur [[abrupt]] veranderen: [[denaturatie (biochemie)|denaturatie]]. Het eiwit verliest zijn functie. Omstandigheden die denaturatie veroorzaken zijn:
* [[pH]]: met het veranderen van de zuurgraad, verandert de ionisatie van de aminozuren. Doordat andere ladingen en ladingsverdelingen ontstaan, kan de structuur abrupt veranderen.
* [[temperatuur]]: bij te hoge temperatuur worden de disulfidebruggen verbroken
 
Dikwijls kunnen andere moleculen binden op specifieke plaatsen op het eiwit. Deze bindingsplaatsen hebben een bepaalde specifieke ''affiniteit'' voor die moleculen, ''[[ligand (biochemie)|liganden]]'' genaamd. Meestal zijn deze liganden nodig voor de goede werking van het eiwit. Zonder deze liganden zijn dergelijke eiwitten biologisch niet actief. Bijgevolg hangt de activiteit van het eiwit af van de concentratie van het ligand.
 
Omdat eiwitten betrokken zijn bij vrijwel elk proces in een cel, zijn de mechanismen die deze processen controleren, dezelfde processen die de activiteit van de betrokken eiwitten regelen. Het regelen van de eiwitactiviteit kan plaatsvinden door het regelen van zowel de eiwitstructuur als de eiwitconcentratie.
 
==== Concentratie ====
Als een grote biochemische activiteit vereist is, wordt het DNA veelvuldig overgeschreven op RNA, waarbij elke RNA-streng verschillende keren kan gebruikt kan worden voor het maken van het eiwit. Wanneer verschillende nauw verwante enzymen tegelijk in grote hoeveelheden nodig zijn, worden deze vaak na elkaar tegelijk overgeschreven op RNA, zodanig dat de verschillende benodigde enzymen tegelijk beschikbaar komen.
 
==== Eiwitstructuur ====
De volgende processen kunnen de activiteit van het eiwit veranderen door het wijzigen van de structuur:
* ''Allosterische modulatie'': wanneer de binding van een ligand de binding van andere liganden beïnvloedt. Zo kan bijvoorbeeld het ligand dat nodig is voor de goede werking van het enzym niet meer binden.
* ''Covalente modulatie'': wanneer een [[covalent]]e wijziging de binding van een ligand of de eiwitstructuur beïnvloedt.
 
==== Splitsing ====
Het splitsen van eiwitten gebeurt door de enzymen [[endopeptidase]] en [[exopeptidase]]. Endopeptidasen knippen de eiwitten ergens in het midden door, terwijl exopeptidasen steeds een aminozuur vrijmaken aan het uiteinde van een polypeptideketen. In beide gevallen is er sprake van hydrolyse.
 
Het tegenovergestelde van hydrolyse is polycondensatie.
Het menselijke lichaam maakt gebruik van alle aminozuren die uit voedsel gehaald kunnen worden. Hiermee worden nieuwe lichaamseigen eiwitten gemaakt. Bij een tekort aan bepaalde aminozuren worden deze door het lichaam zelf gesynthetiseerd, behalve voor [[threonine]], [[valine]], [[tryptofaan]], [[isoleucine]], [[leucine]], [[lysine]], [[fenylalanine]] en [[methionine]], die [[essentiële aminozuren]] genoemd worden. Hoewel alle voedingsmiddelen deze aminozuren bevatten, bevatten ze elk andere hoeveelheden. Daarom kan het gedurende langere tijd eten van één enkel voedingsmiddel, rijk aan één bepaald proteïne, toch leiden tot een tekort.
 
DoordatOmdat deze essentiële aminozuren niet door het lichaam gemaakt kunnen worden, leidt een tekort aan eiwitten, proteïnedeficiëntie ([[kwashiorkor]]), tot symptomen als vermoeidheid, haaruitval, verlies van pigmenten die zorgen voor haarkleur (normaal zwart haar kleurt rood), verlies van spiermassa, lage lichaamstemperatuur en verstoring van de hormoonspiegel. Ernstige proteïnedeficiëntie, enkel voorkomend bij uitgehongerde mensen, is dodelijk.
 
Een plantaardig dieet levert voor een mens genoeg essentiële en niet-essentiële aminozuren, zolang de voeding gevarieerd is en de calorie-inname hoog genoeg is om aan de energiebehoefte te voldoen.
Een gebruikelijk criterium om de nutritionele kwaliteit van een proteïne te meten is de [[biologische waarde]]. Een correcter criterium is de PDCAAS (Protein Digestibilty Corrected Amino Acid Score). Dit geeft de mate aan waarin een voedingseiwit werkelijk in de behoefte aan [[essentiële aminozuren]] kan voorzien, rekeninghoudend met de [[verteerbaarheid]] van het eiwit.
 
Ook kunnen proteïnen aanleiding geven tot allergische reacties en [[allergie]]ën. Dit komt doordat de structuur van elk proteïne (lichtjeslicht) verschillend is, zodat sommige proteïnen een reactie kunnen uitlokken, terwijl andere volledig veilig zijn. Zo zijn sommige mensen allergisch voor [[caseïne]] (een melkproteïne), gluten (eiwitten in graangewassen), bepaalde proteïnen die gevonden worden in [[pinda]]noten of [[weekdieren]]. Allergieën voor meerdere proteïnen bij dezelfde persoon iszijn zeer zeldzaam.
 
== Geschiedenis ==
De eerste keer dat de term proteïne, wat ''van eerste orde'' betekent, werd gebruikt, was in een brief van [[Jöns Jacob Berzelius]] aan [[Gerardus Johannes Mulder]] op [[10 juli]] [[1838]]:
 
:«''Le nom protéine que je vous propose pour l'oxyde organique de la fibrine et de l'albumine, je voulais le dériver de πρώτειος, parce qu'il paraît être la substance primitive ou principale de la nutrition animale.''»
 
== Wetenschappelijk onderzoek naar eiwitten ==
[[Röntgendiffractie]] wordt gebruikt om de driedimensionale structuur van eiwitten op te helderen. Deze techniek kan enkel worden toegepast op gekristalliseerde eiwitten. Sommige eiwitten vormen echter moeilijk of geen [[kristal (natuurwetenschappen)|kristallen]]. Bovendien komt de structuur (vaste vorm) van de eiwitten in deze kristallen per definitie niet volledig overeen met de biologisch actieve vorm (waterige oplossing). Toch levert röntgendiffractie zeer nuttige structurele informatie. Voor het toepassen van deze techniek zijn grote hoeveelheden zuiver proteïne nodig.
 
Door de vooruitgang in andere experimentele techniek, gaat het huidige onderzoek naar eiwitten veel sneller. Tegenwoordig worden ook de volgende experimentele technieken gebruikt:
* Met [[massaspectrometrie]] kan de primaire structuur van eiwitten worden bepaald.
* [[Ramanspectroscopie]] en [[infraroodspectroscopie]]: verschuivingen in de frequenties van de banden van de peptidebindingen geven informatie over de aanwezigheid van de verschillende structurele elementen zoals [[alfa-helix|α-helix]] en [[Bèta-sheet|ß-plaat]]. Met behulp van 2D-IR- of Ramancorrelatiespectroscopie kan men zelfs nauwkeurig de opeenvolgende stappen van denaturaties volgen.
* [[Kernspinresonantie|NMR-spectroscopie]]: een algemene techniek voor onderzoek naar de structuur van [[Organische scheikunde|organische verbindingen]], die ook de bepaling van eiwitstructuren mogelijk maakt.
Door gebruik te maken van een combinatie van deze technieken kan men de structuur of hoeveelheid van specifieke eiwitten achterhalen.
<!---
67.660

bewerkingen