|
[[Bestand:eltransoxphos.png|center|thumb|800px|''Schematische voorstelling van de elektronentransportketen en de daaraan gekoppelde ATP-synthese''<br />IMR=inter-membranaire ruimte, CoQ=Coënzyme Q, CytC=[[Cytochroom c]].]]
;NADH:
* '''[[Nicotinamideadeninedinucleotide|NADH]]'''
[[Nicotinamideadeninedinucleotide|NADH]] (gereduceerd nicotinamide adenine dinucleotidenicotinamideadeninedinucleotide) wordt onder andere in de [[glycolyse]] en de [[citroenzuurcyclus]] gevormd uit NAD+. NADH bevat twee zeer energierijke elektronen en transporteert deze naar complex I. Daarbij wordt het NADH weer omgezet tot NAD+.
* ''';Complex I''':
Complex I wordt ook wel ''[[NADH ubichinone ubichinon-oxireductase]]'' genoemd. Het heeft een massa van 1.000 kilo[[Atomaire massa-eenheid|Dalton]]kiloDalton (kDa)]] en bestaat uit 44 subunits. Complex I is de belangrijkste toegangspoort van de oxfos. Complex I katalyseert 2 stoffen tegelijk.
:* De overdracht van protonen en elektronen van NADH naar ''[[Co-enzym Q10|ubichinon-10]]'' ook gekend als ''coënzyme q'': NADH + H<sup>+</sup> + Q → NAD<sup>+</sup> + QH2. Het QH2 dat zo gevormd is, heet [[ubiquinolubichinol]]. Dit ubiquinolubichinol diffundeert door de binnenmembraan naar complex III.
:* Het transport van vier protonen van de ''matrix'' naar de ''cristae'' in het mitochondrion. Dit draagt dus bij aan de vorming van de protonengradiënt. De energie voor dit transport wordt geleverd door de energierijke elektronen van NADH.
*''';Complex II''':
Complex II wordt ook wel ''[[succinaat -dehydrogenase]]'' genoemd. Het heeft een massa van 140 kDa en bestaat uit 4 subunits.
Complex II is het enige membraangebonden eiwit dat deel uit maakt van de citroenzuurcyclus en een tweede toegangspoort tot de oxidatieve fosforylering. Het katalyseert de stap waarbij [[succinaat]] wordt geoxideerd naar [[fumaraat]]. Daarbij worden twee protonen en twee energierijke elektronen overgedragen naar [[Flavine-adeninedinucleotide|Flavine-adeninedinucleotide (FAD)]], zodat FADH2 ontstaat. Via de [[IJzer (element)|ijzer]]-[[zwavel]]centra in complex II worden de elektronen van FADH2 overgedragen aan ubichinone/coenzym Q10. Ook hierbij wordt ubiquinoolubichinol gevormd, dat diffundeert naar complex III. In tegenstelling tot complexen I, III en IV pompt complex II geen protonen naar de IMR en draagt zo dus niet bij aan de productie van ATP.
*''';Andere toegangspoorten''':
Naast complex I en II zijn er nog twee andere toegangspoorten tot de oxidatieve fosforylering. Ten eerste ''glycerol 3-fosfaat dehydrogenase'' ook glycerofosfaat shuttle genoemd, een enzym uit de [[glycolyse]]. Dit enzym is vergelijkbaar met complex II. Het oxideert ''glycerol 3-fosfaat'' naar ''dihydroxyaceton fosfaat'' en daarbij worden twee protonen en twee energierijke elektronen overgedragen naar FAD, zodat FADH2 ontstaat. Dit proces komt echter enkel voor in de vliegspieren van insecten op het moment dat deze veel energie consumeren. Ten tweede ''acyl-CoA dehydrogenase'' uit de [[bèta-oxidatie]] van [[vetzuren]]. Ook dit enzym werkt via FAD. Via twee andere enzymen worden de elektronen, die door deze toegangspoort binnenkomen, overgedragen aan ubichinon.
*'''Coenzym;Co-enzym Q10''':
Coenzym[[Co-enzym Q10]], ook welbekend als ''CoQ10'', ''Q10'' of ''ubichinon-10'' of kortweg ''Q'' genoemd, speelt een centrale rol in de oxidatieve fosforylering. Alle toegangspoorten tot de oxidatieve fosforylering komen uit op Q. Al co-enzymen Q [[Molecuul|moleculen]] hebben een kop en een staart. In de loop van de [[evolutietheorie|evolutie]] is de lengte van deze staart toegenomen van 2 isopreen-eenheden bij [[bacteriën]] tot 6 (CoQ6) als belangrijkste vorm bij de [[gist]] ''[[Saccharomyces cerevisiae]]'', 8 (CoQ8) eenheden bij [[rattus|ratten]] en [[Muis (dier)|muizen]], 9 bij [[knaagdieren]] en 10 ([[coenzym Q10]] of CoQ10) bij de meeste andere langlevende [[zoogdier]]en evenals bij de mens.<ref name=Bhagavan_2006>{{en}}Bhagavan HN, Chopra RK. Coenzyme Q10: absorption, tissue uptake, metabolism and pharmacokinetics. 2006. Free Radic Res 40:445-453. [[Digital object identifier|DOI]]: [http://dx.doi.org/10.1080/10715760600617843 10.1080/10715760600617843] '''PMID 16551570''' [http://www.informaworld.com/smpp/section?content=a743840993&fulltext=713240928 gratis volledige artikel]</ref>
*''';Complex III''':
Complex III wordt ook wel het ''cytochroom bc1-complex'' of ''ubichinon:cytochroom c oxidoreductase'' genoemd. Het is een peervormige [[Dimeer|homodimeer]] van 11 ondereenheden met een massa van 485kDa .
In complex III doorloopt ubiquinolubichinol de zogenaamde ''Q-cyclus''. Daarbij worden twee keer twee protonen getransporteerd van de ''matrix'' naar de ''cristae''; en twee keer wordt [[cytochroom c1c]]1 gereduceerd. Het gereduceerde cytochroom c1 zal zijn elektron aan een cytochroom c molecule doorgeven. Dit kan doordat cytochroom c op cytochroom c<sup>1</sup> bindt door interactie van geconserveerde [[Lysine]]s die zich in een ring aan de buitekantbuitenkant van cytochroom c bevinden. Het gereduceerde cytochroom c beweegt dan met zijn elektronen naar complex IV.
Complex III zal dus als een verdeler werken om de 2 elektronen van 1 coënzymeco-enzym Q te verdelen over 2 cytochroom c die elk maar 1 elektron kunnen vervoeren.
*''';Complex IV''':
Complex IV wordt ook wel ''[[cytochroom oxidase]]'' genoemd. Het heeft een massa van 160 kDa en bestaat uit 14 subunits. De reductie van zuurstof tot water vergt vier elektronen. Deze zullen door het cytochroom c geleverd worden aan het Complex IV. [[Koper (element)|koper]]- en [[Heemverbinding|heem]]-groepen in het complex kunnen 3 van deze elektronen opvangen en vervolgens aan zuurstof doorgeven. Het vierde elektron zal door een geconserveerd [[Tyrosine|Tyr]]244 geleverd worden. Tyr zal hiervoor een tyrosine-radicaal (TyrO) vormen . Met deze vier elektronen en vier protonen uit de ''matrix'' wordt het zuurstof gereduceerd tot water. Tijdens deze reactie worden vier andere protonen gepompt van de ''matrix'' naar de ''cristae''.
*''';Complex V''':
Complex V is een F-type ATPase en wordt uitgebreid besproken in het artikel [[ATPase]]s.
| 