Immunoglobuline: verschil tussen versies

Als het antigeen in contact komt met de passende [[B-cel]] wordt deze gestimuleerd om zich te delen en grote hoeveelheden antilichamen te produceren. De antilichamen komen vervolgens terecht in het bloed en in de [[extracellulaire vloeistof]] van de weefsels. Naast de antilichaamproducerende [[Plasmacelplasmacel]]len ontstaan ook geheugencellen, de [[B-geheugencel]]len. De laatste blijven jaren in het lichaam aanwezig voor het geval het antigeen nog eens terugkomt. Door dit mechanisme kan het lichaam zich binnen redelijke tijd tegen allerlei antigenen weren, zonder dat alle antigenen continu voorhanden hoeven te zijn. Zie ook [[vaccinatie]].

[[Bestand:Basic Immunoglobuline 2.jpg|thumb|right|Basis-ketenstructuur van immunoglobulinen. N is het amino -uiteinde en C is het carboxy -uiteinde van de keten. Rood zijn de disulfidebruggen.]]

De [[gen]]en voor immunoglobulinen worden onderverdeeld in V-, D- en J-segmenten. Van elk van deze segmenten is een aantal verschillende exemplaren aanwezig in het [[genoom]]. Zo zijn er in mensen voor de zware keten al ruim 50 V-segmenten, 25 D-segmenten en 6 J-segmenten bekend. Van elke soort wordt per B-cel (en dus per immunoglobuline) één gen uitgekozen door [[enzym]]en (RAG-1 en RAG-2) om een zware keten mee te vormen. Samen met de gecombineerde genen voor de lichte keten (uit verschillende V- en J-segmenten) vormt dit de basis voor de grote variatie aan immunoglobulinen. Dit wordt recombinatie genoemd en zorgt voor ongeveer 2,5* 10^⁵ mogelijkheden voor het vormen van een immunoglobulinemolecuul. Verdere variatie wordt verkregen door onder andere [[insertie (chromosomen)|insertie]] en [[Deletie (genetica)|deletie]] van [[nucleotiden]]. Daardoor ontstaan er uiteindelijk zo'n 10^¹¹ mogelijkheden voor een uniek immunoglobuline. Immunoglobulinen maken zichzelf bovendien na interactie met hun antigeen nog beter passend.