Inhibitie (scheikunde): verschil tussen versies

Sterk vereenvoudigt kan men stellen dat een enzym en het [[Substraat (biochemie)|substraat]] binden volgens het [[sleutel-slotsleutelslot principe]] om een tijdelijk [[enzym-substraatenzymsubstraat complex]] te vormen. Het substraat heeft precies de juiste ruimtelijke vorm om aan de actieve plaats van het enzym te binden. In werkelijkheid heeft het substraat van een enzymeenzym een goede [[Chemische affiniteit|affiniteit]] met het [[actief centrum]]. Bij adsorptie op het actief centrum zal de eiwitketen zodanig in een vorm gedwongen worden dat er een biochemische reactie optreedt. Bij [[biochemie|biochemische]] reacties kan men hierbij twee soorten inhibitie onderscheiden:

Een '''competitieve inhibitor''' [[adsorptie|adsorbeert]] op de actieve plaats van het enzym waar het substraat had moeten reageren. Een goede competitieve inhibitor heeft een hogere afiniteitaffiniteit voor het actief centrum, waardoor het subtraatsubstraat volledig wordt verdrongen. Een minder goede inhibitor heeft veelal een lagere affiniteit voor het actief centrum en kan relatief gemakkelijk van het actief centrum weggehouden worden door een overmaat aan substraat.

Een '''niet competitieve inhibitor''' reageert met of bindt op een andere plaats dan het actief centrum van het enzymeenzym. Hierdoor vervormt de actieve plaats van het enzym zodanig dat het substraat niet goed meer kan binden.